Pracujący na rzecz gospodarki i społeczeństwa.
Absolwent Wydziału Chemicznego Politechniki Gdańskiej. Pracownik nauki, profesor w Naukowym Instytucie Raka w USA, jeden z najwybitniejszych na świecie krystalografów białkowych – jego nazwisko zostało uwiecznione w terminie „dauteryzacja”. Wyróżniony Medalem im. Mikołaja Kopernika Polskiej Akademii Nauk, Nagrodą im. A. Pattersona Amerykańskiego Stowarzyszenia Krystalograficznego.
Zbigniew Dauter urodził się 26 kwietnia 1948 roku w Ełku, a od 1962 mieszkał w Gdańsku-Oliwie. Uczęszczał do I Liceum Ogólnokształcącego. Jako laureat Olimpiady Chemicznej został przyjęty na Politechnikę Gdańską bez egzaminu wstępnego. Studia ukończył na specjalności technologia lekkiej syntezy organicznej. Opiekunem jego pracy dyplomowej „Badanie struktury kompleksów p-nitrofenolu z aminami” był prof. Włodzimierz Libuś z Katedry Chemii Fizycznej.
W 1975 roku obronił pracę doktorską pt. „Struktura monojodowodorku 1-nitro-9-(3’dimetyloamino-propyloamino)-akrydyny (C-283)”. Promotorem rozprawy była docent Zofia Kosturkiewicz z Uniwersytetu Adama Mickiewicza w Poznaniu. Praca ta dotyczyła struktury ledakrinu, związku otrzymanego w pracowni profesorów Zygmunta Ledóchowskiego i Andrzeja Ledóchowskiego, badanego klinicznie jako potencjalny lek przeciwnowotworowy.
Praca naukowa Zbigniewa Dautera na Wydziale Chemicznym Politechniki Gdańskiej zbiegła się z utworzeniem przez profesorów Edwarda Borowskiego i Andrzeja Ledóchowskiego z Zakładu Biochemii i Technologii Leków pracowni rentgenografii (krystalografii strukturalnej), kierowanej przez dr Marię Bogucką. Współpracownikami Zbigniewa Dautera w tym okresie byli między innymi Andrzej Hempel oraz Antoni Konitz.
W latach 1976–1997 prowadził badania naukowe w następujących ośrodkach: Politechnice Gdańskiej, University of York w Wielkiej Brytanii i Europejskim Laboratorium Biologii Molekularnej (EMBL) w Hamburgu (Niemcy). Przebywając na stażu podoktorskim na University of York (1981) był członkiem grupy prof. Michaela Woolfsona (Wydział Fizyki), prowadzącej badania nad rozwojem programów do automatycznego rozwiązywania struktur krystalicznych związków organicznych, a po dwóch latach przeniósł się do grupy prof. Guya Dodsona (Wydział Chemii) i zaczął się zajmować krystalografią makromolekuł (białek i kwasów nukleinowych).
Lata 1986–1996 to praca badawcza w hamburskiej filii EMBL, gdzie był jednym z trzech krystalografów. Poza opieką nad zewnętrznymi użytkownikami synchrotronowych linii pomiarowych zajmował się tam własnymi projektami naukowymi oraz projektami prowadzonymi we współpracy z badaczami z innych instytutów z wielu krajów, z wybitnymi naukowcami z wiodących światowych instytutów w dziedzinie biochemii strukturalnej. Specjalizował się w metodach uzyskiwania i procesowania danych dyfrakcyjnych o bardzo wysokiej rozdzielczości i dokładności. Uczestniczył w pionierskich pracach metodologicznych i eksperymentalnych dotyczących bardzo dokładnych struktur krystalicznych makromolekuł, porównywalnych do precyzji uzyskiwanej w krystalografii małych cząsteczek .
W 1997 roku wyjechał do Stanów Zjednoczonych, gdzie w Brookhaven National Laboratory na Long Island (USA) założył sekcję badawczą wykorzystującą promieniowanie synchrotronowe. Wyjazd związany był z propozycją dr. Aleksandra Włodawera, by w imieniu konsorcjum krystalografów proteinowych z Narodowych Instytutów Zdrowia (NIH) zorganizował placówkę pomiarów dyfrakcyjnych przy synchrotronie w tymże ośrodku naukowym. Od tej pory mieszka w Stanach Zjednoczonych i pracuje w Narodowym Instytucie Raka (NCI). Z końcem 2004 roku jego laboratorium zostało przeniesione z Brookhaven do Argonne National Laboratory w Chicago, gdzie wybudowano nowszy synchrotron.
Kierowany przez niego zespół badawczy – oprócz służenia pomocą badaczom z NIH mierzącym dane dyfrakcyjne na liniach synchrotronowych – prowadzi prace metodologiczne i strukturalne nad białkami i kwasami nukleinowymi ważnymi z punktu widzenia potencjalnych zastosowań medycznych lub biotechnologicznych. W szczególności pracuje nad nowymi metodami użycia dyfrakcyjnego sygnału anomalnego do rozwiązywania nowych struktur kryształów. Wykorzystuje się tu swoiste własności dyfrakcyjne atomów cięższych niż C, N i O, stanowiących większość cząsteczek białek i DNA. Klasyczne podejście polegało na długotrwałym nasączaniu (derywatyzacji) natywnych kryształów w roztworach metali ciężkich (Pt, Hg etc.). Kilka lat temu badacz zaproponował inną metodę: szybkiego nasączania kryształów w roztworach bromków lub jodków, która zyskała już znaczną popularność. Inne propagowane przez niego podejście to użycie słabego sygnału anomalnego siarki lub fosforu, które występują w natywnych białkach lub kwasach nukleinowych.
W 2004 roku na podstawie rozprawy „Wykorzystanie słabego sygnału anomalnego do fazowania struktur kryształów białek”, obronionej na Wydziale Chemii Uniwersytetu Adama Mickiewicza w Poznaniu, Zbigniew Dauter uzyskał stopień naukowy doktora habilitowanego. Jego bibliografia obejmuje 370 publikacji zamieszczonych w znakomitych czasopismach naukowych (kilkunastu w „Nature”), cytowanych blisko 15 tysięcy razy, indeks Hirscha tych prac wynosi 67, a osiągnięcia badawcze przyczyniły się do rozwoju biologii strukturalnej. Należy do nich między innymi metoda halogenkowa derywatyzacji kryształów białek (zwana metodą dauteryzacji). Rozwiązywane przez uczonego struktury charakteryzuje najwyższa subatomowa rozdzielczość.
W uznaniu zasług i osiągnięć na polu nauki Polska Akademia Nauk 9 marca 2010 roku uhonorowała Zbigniewa Dautera najwyższym odznaczeniem: Medalem im. Mikołaja Kopernika. Wygłaszając laudację na cześć laureata, prof. Andrzej Legocki stwierdził, że „dr Dauter jest jednym z najbardziej błyskotliwych krystalografów specjalizujących się we współczesnych problemach biologii strukturalnej”. Jednocześnie podkreślił, że laureat wyróżnienia jest bardzo silnie związany z rozwojem krystalografii w Polsce. Często przyjeżdża do Polski jako wykładowca, aktywnie uczestnicząc w różnych szkołach czy konferencjach. W jego pracowni staże naukowe odbywało wielu Polaków, liczne prace opublikował wspólnie z polskimi współpracownikami.
W 2017 roku Zbigniew Dauter został wyróżniony Nagrodą im. A. Pattersona Amerykańskiego Stowarzyszenia Krystalograficznego (American Crystallographic Association). Ta nagroda, ustanowiona w 1980 roku, jest przyznawana raz na trzy lata w dowód „uznania i zachęty do wybitnych badań w zakresie struktury materii metodami dyfrakcyjnymi, wliczając w to znaczący wkład w metodologię określania struktury i/lub innowacyjne zastosowania metod dyfrakcyjnych i/lub objaśniania zjawisk biologicznych, chemicznych, geologicznych lub fizycznych z wykorzystaniem nowych informacji strukturalnych”. W środowisku chemików uważa się ją za swoistego „krystalograficznego Nobla”.
Krystalografia makromolekuł jest dziedziną wysoce interdyscyplinarną, łączącą elementy fizyki, chemii, biologii, nawet farmakologii, wymagającą dużego udziału obliczeń komputerowych. To sprawia, że Zbigniew Dauter definiuje swoją pracę słowami: „lubię to, co robię, i robię to, co lubię”.
